Enlace Peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida sustituido.
Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo COOH terminal.
Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina tendríamos el péptido alanil-serina.

Características estructurales del enlace

Podríamos pensar que una proteína puede adoptar miles de conformaciones debidas al giro libre en torno a los enlaces sencillos. Sin embargo, en su estado natural sólo adoptan una única conformación tridimensional que llamamos conformación nativa; que es directamente responsable de la actividad de la proteína.
Esto hizo pensar que no podía haber giro libre en todos los enlaces; y efectivamente, mediante difracción de rayos X se vio que el enlace peptídico era más corto que un enlace sencillo normal, porque tiene un cierto carácter (60%) de enlace doble, ya que se estabiliza por resonancia.

Por esa razón no hay giro libre en torno a este enlace. Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que forman en enlace peptídico más los dos carbonos que se encuentran en posición a (marcado con a en la ilustración) con respecto a dicho enlace, se encuentren en un plano paralelo a ello:

Esta ordenación planar rígida es el resultado de la estabilización por resonancia del enlace peptídico. Por ello, el armazón está constituido por la serie de planos sucesivos separados por grupos metileno sustituidos. Esto impone restricciones importantes al número posible de conformaciones que puede adoptar una proteína.
El O carbonílico y el hidrógeno amídico se encuentran en posición trans (uno a cada lado del plano); sin embargo, el resto de los enlaces (N-C y C-C) son enlaces sencillos verdaderos, con lo que podría haber giro. Pero no todos los giros son posibles.
Si denominamos "Φ" al valor del ángulo que puede adoptar el enlace N-C, y "Ψ" al del enlace C-C, sólo existirán unos valores permitidos para Φ y Ψ; y dependerá en gran medida del tamaño del grupo R.
Se producen nuevamente restricciones al giro libre, debido a las características de los grupos R sucesivos.

Aminoacidos Escenciales

Aminoácidos esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar por si solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a través de la dieta. Las rutas para la obtención de estos aminoácidos esenciales suelen ser largas y energéticamente costosas. Cuando un alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que son de alta o de buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinoa.
No todos los aminoácidos son esenciales para todos los organismos (de hecho sólo ocho lo son), por ejemplo, la alanina (no esencial) en humanos se puede sintetizar a partir del piruvato.

En humanos se han descrito estos aminoácidos esenciales:
fenilalanina
isoleucina
leucina
lisina
metionina
treonina
triptófano
valina
arginina
histidina

Los aminoácidos que contienen azufre, metionina y cisteína, se pueden convertir uno en el otro, por lo que por conveniencia se consideran una única fuente. Del mismo modo, la arginina, ornitina y citrulina son interconvertibles, y también se consideran una única fuente de aminoácidos nutricionalmente equivalentes.
En otros mamíferos distintos a los humanos, los aminoácidos esenciales pueden ser considerablemente distintos. Por ejemplo, a los gatos les falta la enzima que les permitiría sintetizar la taurina, así que la taurina es esencial para los gatos.

Fenilalanina

El aminoácido fenilalanina existe en forma de dos enantiómeros, la forma D- y la L-, dependiendo de su organización espacial. La forma que se encuentra en las proteínas es la L-fenilalanina (LFA), y además es uno de los nueve aminoácidos esenciales para humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta). Se escribe de forma abreviada utilizando un código tres letras como Phe, y como F en el de una letra.
La fenilalanina es parte también de muchos psicoactivos.

Bioquímica
La cadena lateral característica de este aminoácido contiene un anillo bencénico, y es por tanto uno de los aminoácidos aromáticos,su uso excesivo produce efectos laxantes, junto con la tirosina y el triptófano. La L-fenilalanina se puede transformar, por medio de una reacción catalizada por la enzima fenilalanina hidroxilasa, en tirosina. La L-fenilalanina es también el precursor de las catecolaminas como la L-dopa (L-3,4-dihidroxifenilalanina), la norepinefrina y la epinefrina, a través de una etapa en la que se forma tirosina. Por otro lado, la L-fenilalanina se encuentra en la estructura de neuropéptidos como la somatostatina, vasopresina, melanotropina, encefalina, hormona adrenocorticotrópica (ACTH), angiotensina, sustancia P y colecistoquinina.

Fuentes de fenilalanina
La fenilalanina se encuentra principalmente en alimentos ricos en proteínas como la carne, pescado, huevos, productos lácteos y dulces. Asimismo se encuentra en muchas de las drogas psicotrópicas usadas habitualmente. La fenilalanina, debido a su anillo aromático no es endulzante por si mismo, necesita estar unido al ácido aspártico para este cometido.
La fenilalanina es parte de la composición del aspartamo, un edulcorante artificial que se encuentra en alimentos dietéticos y es muy habitual en bebidas refrescantes; no se recomienda el consumo de fenilalanina por embarazadas ni pacientes fenilcetonúricos. Debido a la fenilcetonuria, normalmente los productos que contienen aspartamo llevan una advertencia en el etiquetado sobre la presencia de fenilalanina. Se ha visto que la fenilalanina tiene la habilidad única de bloquear ciertas enzimas, las encefalinasas en el sistema nervioso central, que normalmente se encargan de degradar las hormonas naturales parecidas a la morfina. Estas hormonas se llaman endorfinas y encefalinas y actúan como potentes analgésicos endógenos. La fenilalanina es efectiva como tratamiento para el dolor de espalda baja, dolores menstruales, migrañas, dolores musculares, de artritis reumatoide y de osteoartritis. Asimismo es usada en tratamientos antidepresivos.

Isoleucina

La isoleucina (abreviada Ile o I) es uno de los aminoácidos naturales más comunes y también de los codificados en el ADN. Su composición química es idéntica a la de la leucina, pero la colocación de sus átomos es ligeramente diferente, dando lugar a propiedades diferentes; su cadena lateral es no polar, un grupo sec-butilo (1-metilpropilo).. Nutricionalmente, en humanos, la isoleucina es uno de los aminoácidos esenciales.

Leucina

La leucina (abreviada Leu o L) es uno de los veinte aminoácidos que utilizan las células para sintetizar proteínas. Está codificada en el ARN mensajero como UUA, UUG, CUU, CUC, CUA o CUG. Su cadena lateral es no polar, un grupo isobutilo (2-metilpropilo).

Lisina

La lisina (abreviada Lys o K), también llamada L-lisina, es un aminoácido de entre los 8 esenciales para los seres humanos (esencial significa que no es sintetizado por las células humanas, y por tanto debe ingerirse con la dieta).

Estructura química

Químicamente es una base, al igual que la arginina y la histidina. Su fórmula química es HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2. Sus codones son AAA y AAG.
La cadena lateral que caracteriza a la lisina es básica y contiene un grupo ε protonable que a menudo participa en puentes de hidrógeno y como base general en catálisis. Este grupo amino, además de proveer de carga positiva a las proteínas, es acetilable por enzimas específicas, conocidas como acetiltransferasas. Se considera que esta acetilación es una modificación post-traduccional, puesto que se produce después de la traducción de la proteína a partir del ARN mensajero. Sin embargo, sus modificaciones post-traduccionales más comunes incluyen la metilación del grupo ε-amino, que da como resultado la metil-, dimetil- y la trimetillisina. Esto último ocurre en la calmodulina. El colágeno contiene hidroxilisina, que se deriva de la lisina a través de la lisil hidroxilasa. La O-glicosilación de los residuos de lisina en el retículo endoplásmico o en el aparato de Golgi se utiliza para marcar ciertas proteínas para la secreción de la célula.

Biosíntesis
Como aminoácido esencial, la lisina no se sintetiza en el organismo de los animales y, por consiguiente, éstos deben ingerirlo como lisina o como proteínas que contengan lisina. Existen dos rutas conocidas para la biosíntesis de este aminoácido. La primera se lleva a cabo en bacterias y plantas superiores, a través del ácido diaminopimélico, y la segunda en la mayor parte de hongos superiores, mediante el ácido α-aminoadípico. En las plantas y en los microorganismos la lisina se sintetiza a partir de ácido aspártico, que se convierte en primer lugar en β-aspartil-semialdehído. La ciclización genera dihidropicolinato, que se reduce a [[Δ1-piperidina-2,6-dicarboxylato]]. La apertura del anillo de este heterociclo genera una serie de derivados del ácido pimélico, que finalmente generará lisina. Algunas de las enzimas que participan en esta biosíntesis son las siguientes:
Aspartokinasa
β-aspartato semialdehído deshidrogenasa
dihidropicolinato sintasa
Δ1-piperidina-2,6-dicarboxilato deshidrogenasa
N-succinil-2-amino-6ketopimelato sintasa
Succinil diaminopimelato aminotransferasa
Succinil diaminopimelato desuccinilasa
Diaminopimelato epimerasa
Diaminopimelato descarboxilasa

Metionina

La metionina (Met, M) es uno de los aminoácidos esenciales que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como AUG. Su fórmula química es C5H11NO2S
Es una molécula hidrófoba. Su masa es 149,21 u.m.a..
En la forma de S-adenosilmetionina (SAM) es uno de los principales agentes metilantes del organismo.
También indica al ribosoma que comience el ensamblaje de proteínas.

Treonina

La treonina (abreviada Thr o T) es uno de los veinte aminoácidos que componen las proteínas; su cadena lateral es hidrófila. Está codificada en el ARN mensajero como ACU, ACC, ACA o ACG.
Su masa es 119,12 g mol -1.
La L-treonina (levo treonina) se obtiene casi preferentemente mediante un proceso de fermentación por parte de los microorganismos (por ejemplo levaduras modificadas genéticamente), aunque también puede obtenerse por aislamiento a partir de hidrolizados de proteínas para su uso farmacéutico.

Triptófano

El triptófano (abreviado Trp o W) es un aminoácido esencial en la nutrición humana. Es uno de los 20 aminoácidos incluídos en el código genético (codón UGG). Pertenece a los aminoácidos con grupos R NO POLARES o también llamados hidrofòbicos
Es esencial para promover la liberación del neurotransmisor serotonina, involucrado en la regulación del sueño, el placer etc.
Punto isoeléctrico: pH=5.89
El Triptófano es un aminoácido esencial con una función muy importante ya que ayuda a regular los niveles adecuados de Serotonina en el cerebro. La ansiedad, el insomnio, el estrés, etc. se benefician de un mejor equilibrio gracias al triptofano.

Propiedades del triptófano
Como aminoácido esencial ayuda a que el organismo elabore sus propias proteínas.
El triptófano es esencial para que el cerebro segregue la Serotonina que es un neurotransmisor cerebral.
Favorece el sueño ya que la Serotonina es precursora de hormona Melatonina vital para regular el ciclo diario de vigilia-sueño.
En algunos casos se observa un efecto antidepresivo debido a la Serotonina.
El efecto tranquilizante de la Serotonina actúa con un efecto antiansiedad o ansiolítico.
El triptófano es muy útil en problemas de obesidad donde el componente ansioso sea muy importante (por ejemplo en Bulímias). El Triptófano ayuda a que la Serotonina controle el apetito evitando así la típica ansiedad por la comida, sobre todo en aquellas personas que no pueden dejar de comer todo el día.
Al actuar sobre el estrés nos puede ayudar "de rebote" a controlar los niveles de insulina ya que esta hormona acusa, en gran manera, el estado de nuestro sistema nervioso.
En casos de agresividad debido a tensión nerviosa por ansiedad.
Ayuda a la formación de vitamina B3 o Niacina. De hecho con cada 60 miligramos de triptófano a partir de la dieta nuestro cuerpo elabora 1 mg. de Niacina.
Es muy importante tomarlo media hora antes de los alimentos o fuera de las comidas ya que sino actúa como simple aminoácido o proteína pero no hace la función beneficiosa del sistema nervioso que buscamos.
El triptófano no debe usarse cuando estamos tomando medicamentos antidepresivos o tranquilizantes sin el consentimiento de nuestro médico o especialista.
El L-5-Hidroxitriptofano (5-HTP) es una "versión" del Triptófano más eficaz.


Valina

La valina (abreviada Val o V) es uno de los 20 aminoácidos naturales más comunes en la Tierra. En el ARN mensajero, está codificada por GUA, GUG, GUU o GUC. Nutricionalmente, en humanos, es uno de los aminoácidos esenciales.

Arginina

La arginina, en su isómero óptico "levógiro" (denominado L-Arginina) es uno de los 20 aminoácidos que se encuentran de forma natural en la Tierra, formando parte de las proteínas. En tejidos extrahepáticos, la arginina puede ser sintetizada en el ciclo de la ornitina (o ciclo de la urea). Sus codones son CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, y AGG. Se clasifica, en población pediátrica, como uno de los 10 aminoácidos esenciales. Sus símbolos son Arg y R. Este aminoácido se encuentra involucrado en muchas de las activides de las glándulas endocrinas.

Histidina

La histidina (abreviada His o H) es uno de los aminoácidos naturales más comunes. En el ARN mensajero está codificada por los codones CAU o CAC. Nutricionalmente, en humanos, la histidina está considerada un aminoácido esencial, pero mayoritariamente sólo en niños. La cadena lateral de imidazol en la histidina y su pK relativamente neutro llevan a que cambios pequeños en el pH celular cambien su carga. Por esta razón, la cadena lateral de este aminoácido es a menudo un ligando coordinador en las metaloproteínas, y también un sitio catalítico en ciertas enzimas. Es un precursor de la biosíntesis de histamina.

Aminoacidos

Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo carboxilo (-COOH; ácido). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos "residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos, lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al carbono contiguo al grupo carboxilo. Por lo tanto, están formados por un carbono alfa unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos; existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos diferentes, pero sólo entre 20 forman parte de las proteínas y tienen codones específicos en el código genético.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las 5.000 uma.

Estructura general de un aminoácido

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul).

donde "R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

Propiedades

Acido-básicas.
Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH sea 6,1.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario)se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.
Químicas.
Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.
Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
Las que afectan al grupo R.

Reacciones de los aminoácidos
En los aminoácidos hay tres reacciones principales que se inician cuando un aminoácido se une con el piridoxal-P formando una base de Schiff o aldimina. De ahí en adelante la transformación depende de las enzimas, las cuales tienen en común el uso de la coenzima piridoxal-fosfato. Las reacciones que se desencadenan pueden ser:
la transaminación (transaminasa): Necesita la participación de un α-cetoácido.
la descarboxilación
la racemización: Es la conversión de un compuesto L en D, o viceversa. Aunque en las proteínas de un ser vivo los aminoácidos están presentes únicamente en la forma estructural levógira (L), en las bacterias podemos encontrar D-aminoácidos.

Alcalosis Metabolica

DEFINICION
Un incremento primario en las concentraciones plasmáticas de bicarbonato mayores de 28 mEq/L.
Esto puede ser debido a:
Perdida de ácido del fluido extracelular a través de la orina o las heces, o del ácido contenido en el jugo gástrico
(ej.): por vómito o por transferencia de iones H+ dentro de la célula
Carga excesiva de bicarbonato (ej): álcali administrado a pacientes con falla renal
Contracción rápida del espacio extracelular debido a tratamiento excesivo con diurético.

CAUSAS TOXICAS
Bicarbonato
Diuréticos de asa (furosemida, ácido etacrínico) Diuréticos mercuriales (actualmente obsoletos).
Cualquier intoxicación que ocasione vómitos severos puede ocasionar alcalosis metabólica secundaria.

CAUSAS NO TOXICAS
Administración excesiva de bicarbonato en pacientes con insuficiencia renal.
Remoción por aspiracion de ácido del contenido gástrico.
Vómito por cualquier causa, especialmente en pacientes con estenosis pilórica.

CUADRO CLINICO
Antecedentes de pérdida excesiva reciente del contenido gástrico, administración de altas dosis diurético de asa o sobrecarga de álcali en pacientes con insuficiencia renal.
Irritabilidad, hiperexcitabilidad, confusión mental, algunas veces parecida a la intoxicación alcohólica, bradipnea (hasta por debajo de 6 a 8 respiraciones por minuto), ciañosis, en oportunidades extremas.

INVESTIGACIONES RELEVANTES
Gasometía arterial. La hipoventilación significativa puede estar asociada con PaCO2 por encima de 50 o 60 mm Hg pH urinario. La orina es alcalina pero puede ser paradójicamente ácida en casos con deplección severa de K+. Electrolitos. Usualmente están presentes la hipopotasemia y la hipocloremia. ECG. Puede mostrar la evidencia de hipopotasemia.

TRATAMIENTO
Cuando sea posible, la causa subyacente debe ser corregida. Usualmente es suficiente el reemplazo oral o intravenoso del volumen extracelular. En casos más severos, particularmente con hiperpotasemia marcada y con añormalidades de ECG, es necesario garantizar cuidados intensivos.
En deficiencias severas de potasio, la alcalosis no puede ser corregida hasta que el potasio no sea reemplazado.
En casos severos, cuando no hay respuesta a otras medidas, además del reemplazo del potasio, debe administrarse cloruro de amonio (1 a 2 g por vía oral cada 4 a 6 horas hasta un máximo de 4 g cada 2 horas; o por infusión intravenosa de 100 a 200 mEq disueltos en 500 a 1000 ml de solución salina isotónica) además del reemplazo del potasio.

COMPLICACIONES A LARGO PLAZO
Hipovolemia, deficiencia de K+ y el exceso de esteroides adrenales son consecuencias de la alcalosis metabólica crónica.

Acidosis Metabolica

Definición
Es una alteración del equilibrio ácido-básico del cuerpo, que ocasiona acidez excesiva en la sangre.

Causas, incidencia y factores de riesgo
La acidosis metabólica se puede presentar como resultado de muchas afecciones diferentes, como la insuficiencia renal, la cetoacidosis diabética y el shock.
Igualmente, la ingestión de sustancias tóxicas como los anticongelantes o cantidades excesivas de aspirina puede llevar a que se presente esta afección.
La acidosis metabólica severa puede llevar al shock o a la muerte. En algunas situaciones, la acidosis metabólica puede ser una afección leve y crónica.

Síntomas
La mayoría de los síntomas son causados por la enfermedad o afección que está provocando la acidosis metabólica. Esta afección usualmente causa por sí sola respiración rápida y también se puede presentar confusión o letargo.

Signos y exámenes
Los exámenes de sangre para diagnosticar la acidosis metabólica pueden incluir:

• Gasometría arterial para evaluar la severidad de la acidosis metabólica.
• Pruebas analíticas metabólicas para revelar la causa y la severidad de la acidosis metabólica.
• Un conteo sanguíneo completo (CSC) para evaluar las posibles causas de la acidosis metabólica.

Tratamiento
El tratamiento está orientado a la condición subyacente. En ciertas circunstancias, se puede administrar bicarbonato de sodio (soda para hornear) para mejorar la acidez de la sangre.

Complicaciones
Cuando la acidosis metabólica es muy grave puede llevar a que se presente shock o la muerte.

Situaciones que requieren asistencia médica
Se debe buscar tratamiento médico si se presentan síntomas de cualquier enfermedad que ocasione la aparición de la acidosis metabólica.

Prevención
El hecho de mantener la diabetes tipo I bajo control puede ayudar a prevenir muchos casos de acidosis metabólica.

Alcalosis Respiratoria

Definición
Es una condición provocada por el exceso de base (álcali) en los líquidos del cuerpo. La alcalosis es lo opuesto al exceso de ácido (acidosis) y se puede originar por diferentes causas.

Causas, incidencia y factores de riesgo
Los pulmones y los riñones regulan el estado ácido/básico del cuerpo. La disminución en el nivel de dióxido de carbono o el aumento del nivel de bicarbonato crean un estado alcalino excesivo llamado alcalosis.

La alcalosis respiratoria es ocasionada por los niveles bajos de dióxido de carbono. La hiperventilación (aumento en la frecuencia respiratoria) hace que el cuerpo pierda dióxido de carbono. La altitud o una enfermedad que produzca una reducción de oxígeno en la sangre obliga al individuo a respirar más rápido, reduciendo los niveles de dióxido de carbono, lo que ocasiona una alcalosis respiratoria.

La alcalosis metabólica es ocasionada por un exceso de bicarbonato en la sangre y la alcalosis hipoclorémica es causada por una deficiencia o pérdida extrema de cloruro (que puede ser debido a vómito prolongado). Los riñones compensan la pérdida de cloruros mediante la conservación de bicarbonato.

La alcalosis hipocaliémica es ocasionada por la reacción del riñón a una deficiencia o pérdida extrema de potasio que puede ser provocada por el uso de algunos medicamentos diuréticos.

La alcalosis compensada se presenta cuando el cuerpo ha compensado parcialmente la alcalosis, alcanzando el equilibrio normal ácido/básico, aún cuando los niveles de bicarbonato y dióxido de carbono permanezcan anormales.

Síntomas

• Confusión (puede progresar a estupor o coma)
• Contorsión muscular
• Temblor de mano
• Espasmos musculares prolongados (tetania)
• Náuseas, vómitos
• Entumecimiento u hormigueo en la cara o las extremidades
• Mareo

Signos y exámenes

• Los exámenes de pH indican alcalosis o acidosis
• Los exámenes de niveles de dióxido de carbono y bicarbonato indican la causa de la alcalosis, ya sea respiratoria (relacionada con el pulmón) o metabólica (relacionada con el riñón).

Algunos de estos exámenes son:

• Gases arteriales sanguíneos (o gases en la sangre venosa)
• Análisis de orina
• Papel tornasol (exámenes de orina con tirilla reactiva)
• pH de la orina
• Análisis básico de química sanguínea
  

Tratamiento

El tratamiento de la alcalosis depende del hallazgo de la causa específica. Para la alcalosis ocasionada por hiperventilación, el hecho de respirar dentro de una bolsa de papel hace que se retenga más dióxido de carbono. También se puede administrar oxígeno.
Para corregir las pérdidas químicas (cloruro, potasio, etc.) se pueden necesitar medicamentos. Además, es necesario controlar los signos vitales (temperatura, pulso, ritmo de respiración y presión sanguínea).

Expectativas (pronóstico)
La mayoría de los casos de alcalosis responden bien al tratamiento.

Complicaciones

• Coma
• Arritmias
• Desequilibrio de electrolitos (como la hipocaliemia)

Situaciones que requieren asistencia médica
Se debe buscar asistencia médica si una persona se torna confusa, es incapaz de concentrarse o si no puede "recuperar su ritmo respiratorio".
Se debe acudir a la sala de emergencias o llamar al número local de emergencia (el 911 en Estados Unidos) si una persona se desmaya (pierde el conocimiento), experimenta dificultades respiratorias graves, tiene convulsiones o si se presentan síntomas de alcalosis y estos empeoran rápida y progresivamente.

Acidosis Respiratoria

Definición
La acidosis respiratoria es una condición que ocurre cuando los pulmones no pueden eliminar todo el dióxido de carbono producido por el cuerpo. Esto crea un trastorno del equilibrio ácido-básico del cuerpo, en el cual los fluidos corporales se vuelven excesivamente ácidos.

Causas, incidencia y factores de riesgo
La acidosis respiratoria puede resultar de enfermedades pulmonares tales como la enfermedad pulmonar obstructiva crónica (EPOC) y el asma severo.

Otras condiciones que pueden llevar a la acidosis respiratoria abarcan:

• Síndrome de hipoventilación por obesidad.
• Fatiga excesiva o debilidad de los músculos de la caja torácica.
• Deformidades graves de la columna y la caja torácica, como por ejemplo escoliosis severa.

La acidosis respiratoria crónica ocurre durante un tiempo prolongado, lo que lleva a una situación estable. Esto se debe a que los riñones incrementan los químicos que ayudan a restaurar el equilibrio ácido-básico en el cuerpo.
La acidosis respiratoria es una condición grave en la cual el dióxido de carbono se acumula muy rápidamente.

Síntomas
Los síntomas pueden incluir dificultad respiratoria, fatiga fácil, tos crónica o sibilancias.
Cuando la acidosis respiratoria se vuelve severa, se puede presentar confusión, irritabilidad o letargo.

Signos y exámenes
Se puede tomar una radiografía o una TC de tórax para diagnosticar una posible enfermedad pulmonar.
Las pruebas de la función pulmonar pueden ayudar a diagnosticar la enfermedad del pulmón.
El análisis de gases arteriales puede mostrar la gravedad de la acidosis respiratoria y puede detectar niveles anormales de oxígeno.

Tratamiento
El tratamiento está orientado hacia la enfermedad pulmonar subyacente y puede incluir:

• Métodos para dejar de fumar (esto es sumamente importante).
• Medicamentos broncodilatadores para contrarrestar algo de la obstrucción de las vías respiratorias.
• Oxígeno si el nivel de éste en la sangre está bajo.
• Ventilación con presión positiva no invasiva o ventilación mecánica si la acidosis respiratoria es severa.

Complicaciones

• Insuficiencia respiratoria
• Funcionamiento orgánico deficiente.
• Shock

Situaciones que requieren asistencia médica
La acidosis respiratoria es una situación de emergencia y se debe buscar asistencia médica de inmediato si se presentan síntomas de esta condición.
Se recomienda acudir al médico si se presentan síntomas de enfermedad pulmonar.

Prevención
No se debe fumar, dado que el consumo de cigarrillo lleva al desarrollo de muchas enfermedades pulmonares graves que pueden conducir a la acidosis respiratoria.
El hecho de perder peso puede ayudar a prevenir el síndrome de hipoventilación por obesidad.